Autore: Vincenzo Cordiano

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La struttura delle immunoglobuline (solo riassunto)

Ricevuto il 26-9-2006 Accettato il 27-9-2006

Riassunto

Le immunoglobuline, o anticorpi circolanti, rappresentano la forma solubile del BCR secreta nel plasma. Ogni molecola di immunoglobulina è costituita da almeno una unità di base o monomero di circa 150.000 D di peso molecolare. Ogni monomero ha una forma paragonabile ad unaY ed è costituito è costituito da quattro subunità:due catene polipeptidiche leggere L, o Light, identiche del peso molecolare di circa 23.000 D,due catene polipeptidiche pesanti identiche H, o Heavy ,di circa 55.000 D. Lo studio comparato delle sequenze aminoacidiche delle Ig, ha evidenziato che le sequenze aminoterminali delle catene H e L sono molto differenti nei diversi anticorpi. Le differenze o variabilità sono particolarmente spiccate nei primi 110 aminoacidi, corrispondenti al primo dominio, mentre i restanti domini mantengono una sequenza costante nelle Ig appartenenti allo stesso isotipo o classe (vedere dopo). Ogni catena L o H può essere così suddivisa in una porzione a struttura variabile - regione variabile o V- ed in una a struttura costante - regione costante o C. La regione variabile è quella che viene a diretto contatto con l’antigene ed è così chiamata perché, per riconoscere e legarsi ad antigeni delle natura più diversa, deve cambiare la sua sequenza aminoacidica. La regione C ha invece una struttura quasi invariabile e consente di suddividere le immunoglobuline in 5 classi – IgA, IgM, IgG, IgD o IgE – a seconda dello loro struttura. Oltre ad essere secrete nel sangue, immunoglobuline monomeriche di ogni classe sono espresse anche sulla superficie dei linfociti B dove formano, assieme ad altre molecole eterodimeriche, il complesso recettoriale dei linfociti B per l’antigene o BCR. La maggioranza dei linfociti B periferici esprime in superficie IgM con o senza IgD. Le immunoglobuline di membrana differiscono da quelle secrete per avere una piccola “coda” di aminoacidi idrofobici aggiuntiva nella regione C che funziona da àncora alla membrana e, con la sua propaggine intracitoplasmatica, come sito di legame per proteine indispensabili per la trasmissione del segnale generato dal legame dell’Ag con il BCR. In questo articolo passiamo brevemente in rassegna la struttura delle immunoglobuline.

Parole chiave

Immunoglobuline, struttura, catena pesante, leggera, H, L, idiotipo, allotipo, isotipo, regione variabile, costante, VDJ

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